Біологія

 

урок




Урок : Білки – структурна основа біосистем. Внесок Данілевського, Полінга у вивчення білків. Амінокислотний склад білків. Класифікація амінокислот

 

Мета: продовжувати формувати поняття будови та функцій  макромолекул органічних сполук;

  сформувати поняття будови, різноманіття та властивостей амінокислот;

 сформувати поняття просторової  конфігурації білків та зв’язку конфігурації з функціями, біологічне значення білків;

  поширювати науковий кругозір учнів.

  1. Організація класу
  2. Мотивація навчальної діяльності
  3. Актуалізація опорних знань
  •  Білки – полімери з великою молекулярною масою
  • Амінокислоти. Замінні не замінні.
  • Білки прості і складні
  • Функції білків.
  • Білки як форма існування життя
  • Структура білків
  • Кодування  інформації про структуру білку
  • Лайнус Поліг , Олксандр Якович Данілевський  Еміль  Фішер про будову та функції білків.

 

Білки - це високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот . Нескінченна різноманітність білкових молекул забезпечується різними комбінаціями залишків лише 20 амінокислот (кількість можливих варіантів у цьому випадку становить приблизно 2 • 1018). Кожен білок характеризується постійним складом амінокислотних залишків та їхньою певною послідовністю.

 

Усі амінокислоти мають спільну групу атомів. Вона складається з аміногрупи (-NH2), якій притаманні лужні властивості, та карбоксильної групи (—СООН) з кислотними властивостями. Ці групи, як і атом Гідрогену, зв'язані з одним і тим самим атомом Карбону. Групи атомів, за якими амінокислоти розрізняються між собою, називають радикалами, або R-групами.

 

Двадцять амінокислот, залишки яких входять до складу білків, називають основними.

 

Існують різні класифікації амінокислот. Зокрема, їх поділяють на замінні та незамінні. Замінні амінокислоти можуть синтезуватись в організмі людини і тварин з продуктів обміну речовин. Натомість незамінні амінокислоти в організмі людини і тварин не синтезуються. Вони надходять разом з їжею. їх синтезують рослини, гриби, бактерії.

 

Білки, які містять усі незамінні амінокислоти, називають повноцінними, на відміну від неповноцінних, до складу яких не входять ті чи інші незамінні амінокислоти. У таблиці наведено повні та скорочені назви амінокислот.

Яка будова білків?

Амінокислотні залишки у молекулі білка сполучаються між собою міцним ковалентним зв'язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти і аміногрупою іншої

NH2—CH—COOH

           |

          R 

 

Загальна формула амінокислоти

 

Такий тип зв'язку називають пептидним (від грец. пептос — зварений). Структури, які складаються з великої кількості амінокислотних залишків, належать до поліпептидів:

 

 

...NH2—CH—CO—NH—CH—CO—NH—CH—COOH...

               I                      I                       I

              R1                   R2                   R3      

 

 

Поліпептиди з високою молекулярною масою (понад 6000) називають білками. Вони складаються з одного або кількох поліпептидних ланцюгів, які можуть містити до кількох тисяч амінокислотних залишків.

Відомо чотири рівні структурної організації білків: первинний, вторинний, третинний і четвертинний (мал.9).

Первинна структура білків визначається якісним і кількісним складом амінокислотних залишків, а також їхньою послідовністю.

Часто молекула білка у вигляді ланцюга, складеного з амінокислотних залишків, нездатна виконувати специфічні функції. Для цього вона має набути складнішої просторової структури.

 

      O   H

       ||    |

   —C—N—

 

Схема пептидного зв 'язку

Вторинна структура характеризує просторову організацію білкової молекули, яка повністю або частково закручується в спіраль. Радикали амінокислот (R-групи) при цьому залишаються ззовні спіралі. У підтриманні вторинної структури важлива роль належить водневим зв'язкам, які виникають між атомами Гідрогену NH2-rpynn одного витка спіралі та Оксигену СО-групи іншого.

 

Третинна структура зумовлена здатністю поліпептидної спіралі закручуватись певним чином у грудку, або глобулу (від лат. глобулюс - кулька). На малюнку 9 наведено схематичну структуру білка міоглобіну. Важлива роль у підтриманні третинної структури належить так званим дисульфідним зв'язкам, які виникають між залишками амінокислоти цистеїну.

 

Четвертинна структура білків виникає внаслідок об'єднання окремих глобул, які разом утворюють функціональну одиницю. На малюнку 9 схематично зображено четвертинну структуру гемоглобіну, молекула якого складається з чотирьох фрагментів білка міоглобіну. Стабілізація четвертинної структури досягається гідрофобними, електростатичними та іншими взаємодіями, а також водневими зв'язками.

Залежно від конфігурації білки можуть бути фібрилярними та глобулярними. Молекули фібрилярних білків складаються з видовжених, паралельно розташованих поліпептидних ланцюгів. Як правило, ці білки нерозчинні у воді й виконують в організмі структурну функцію (наприклад, кератин входить до складу волосся людини або шерсті тварин). Молекули глобулярних білків складаються зі щільно скручених поліпептидних ланцюгів і за формою нагадують кульку. Ці білки здебільшого розчинні у воді та сольових розчинах. Вони виконують в організмі різноманітні функції (наприклад, гемоглобін забезпечує транспорт газів, пепсин - розщеплення білків їжі).

 

Залежно від особливостей будови білки поділяють на прості та складні. Прості, або протеїни (від грец. протос — перший), складаються лише з амінокислотних залишків, а складні, або протеїди (від грец. протос та ейдос - вигляд), у своєму складі мають також залишки фосфатної та нуклеїнових кислот, вуглеводів, ліпідів, атоми Феруму, Цинку, Купруму та ін.

 

 

Які властивості білків?

функціональні властивості білків, крім їхнього амінокислотного складу, зумовлені також і послідовністю амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі та його просторовою структурою.

Одна з основних властивостей білків — це їхня здатність під впливом різних факторів (дія концентрованих кислот і лугів, важких металів, високої температури тощо) змінювати свою структуру і властивості. Процес порушення природної структури білків, який супроводжується розгортанням поліпептидного ланцюга без зміни його первинної структури, називають денатурацією (від лат. де - префікс, який означає втрату, і натура - природні властивості) (мал. 10). Як правило, денатурація має необоротний характер. Проте на початкових стадіях денатурації за умови припинення дії факторів, що спричиняють цей процес, білок може відновити свій початковий стан. Це явище має назву ренатурації (від лат. ре -префікс, який означає поновлення). У живих організмів відбувається часткова оборотна денатурація білків, пов'язана з виконанням ними певних функцій - забезпеченням рухової активності, передачею в клітини сигналів з довкілля, прискорення біохімічних реакцій тощо.

Процес порушення первинної структури білків називають деструкцією (від лат. деструкціо - руйнування). Він завжди має необоротний характер.

Залежно від розчинності або нерозчинності у воді білки поділяють на гідрофільні та гідрофобні. Серед білків є активні у хімічному відношенні (наприклад, ферменти) і малоактивні. Деякі білки стійкі до дії різних факторів (наприклад, температури, хімічних чинників), інші - нестійкі. Наприклад, кератин, який входить до складу волосся, кігтів, нігтів, копит, здатний витримувати високу й низьку температуру. Натомість білок яйця птахів (овальбумін) при нагріванні змінює свою структуру.

 

 

 

 

 

Функція білку

приклад

Значення

Каталітична

 ( ферментативна )

Ферменти: амілаза, пепсин, трипсин .. ( глобулярні білки)

ДНК-полімераза, РНК полімераза

Ревертаза

 

Дестріктаза

 

Трасферази

 

Гідролази

 

Ізомерази

 

лігази

Травлення

 

Регуляція синтезу

 

Зворотній синтез ДНК на РНК вірусу

Розшивання білку, ДНК на сегменти

Перенесення молекулярних залишків

Прискорення гідролітичного розпаду зв’язків у молекулах

Регулюють просторові перебудови

Прискорюють процеси синтезу речовин

 

транспортна

Гемоглобін,

 

Альбумін

Білки плазми крові

Транспорт кисню, вуглекислого газу

Транспорт ліпідів

Транспорт жирів, вітаміну А, міді, та інше

Структурна

Колаген

Кератин

 

Еластин

Мукоїди та муцин

 

глікопротеїди

Структура власно шкіри

Будова волосся та нігтів, ратиць, шкіри

Пружність судин шкіри

Складова секретів слинних залоз

Структурна частина мембран клітини

захисна

Антітіла крові, інтерферони,

Гаммаглобулін . . .

Фібриноген,фібрин, тромбопластин,тромбін

гепарін

Захист від бактерій,вірусів

 

Зсідання крові

 

Попередження зсідання крові

 

Скоротлива( рухова)

Актін та міозин, білки цитоскелету

Тубулін

Скорочення м’язів

 

Рух одноклітинних

 

Гормональна ( регуляторна )

Гормони гіпофіза, підшлункової залози (інсулін, глюкагон)

 гормони похідні амінокислот

Регуляція процесів жд

Трофічна ( живильна, резервна )

Овальбумін

Казеїн

Всі білки їжі

 

Білок яйця

Білок молока

Джерело енергії(17кДЖ)

 

Рецепторна ( сигнальна )

Глюкопротеїди мембрани клітини

Розпізнавання молекул, залишків молекул

запасаюча

Овальбумін, білки ендосперму

 

 

 

 

  1. Закріплення матеріалу

             Робота з термінами

            Робота з конспектом , складання таблиці та схеми -  опори

            Метод «Продовж речення »
1.  Білки це……? Простими білками називають……., а  складними-……….?
2.  Амінокислоти це……..? Вони побудовані……. ? Замінними амінокислоти ми називаємо……., а незамінними- ……?
3. Амінокислоти у поліпептидні ланцюги сполучаються……?
4 Білки мають такі структури…..?

5. Мономерами білка є…..
6. Амінокислоти відрізняються одна від одної хімічною будовою…..
7. Вторинну структуру білка підтримують зв’язки…….
8.  Участь у синтезі білків беруть………амінокислот?

9. Вторинна структура білків має вигляд……

10. Гемоглобін має…….

5. Підсумки уроку

6. Домашнє завдання

§    , конспект уроку, таблицю вивчити

 

 

 



Создан 30 окт 2016